酵素（酵素）は、タンパク質の性質を持つ高分子量の有機化合物であり、体内で生物学的触媒の役割を果たします。
酵素の作用機序
根底にあるメカニズムの明確化酵素の触媒作用は、酵素学だけでなく、現代の分子生化学や生物学の基本的な課題であり、緊急の問題の1つです。
きれいになるずっと前に酵素とその性質が明らかになり、酵素と基質との接続が酵素プロセスの実施にとって決定的に重要であるという信念が形成されました。酵素と基質との複合化合物を長期間検出しようとしても、そのような複合体は不安定であるため、非常に迅速に分解するため、成功には至りませんでした。分光法の使用により、カタラーゼ、ペルオキシダーゼ、アルコールデヒドロゲナーゼ、フラビン依存性酵素の酵素-基質複合体を同定することが可能になりました。
X線回折分析が可能酵素作用の構造と触媒機構に関する多くの重要な情報を入手してください。この方法は、基質類似体と酵素リゾチームおよびキモトリプシンとの接続を確立するために使用されました。
存在のいくつかの直接的な証拠酵素-基質複合体は、触媒サイクルの段階の1つで、酵素が共有結合によって基質に結合している場合に得られました。一例は、キモトリプシンによって触媒される酢酸p-ニトロフェニルの加水分解反応です。酵素がこのエステルと混合されると、キモトリプシンは反応性セリン残基のヒドロキシル基でアセチル化されます。この段階は速いですが、酢酸塩と遊離キモトリプシンの形成を伴うアセチルキモトリプシンの加水分解ははるかに遅いです。したがって、n-ニトロフェニルアセテートの存在下では、アセチルキモトリプシンが蓄積し、これは検出が容易です。
酵素中の基質の存在は不安定なEC複合体を不活性型に変換することによる「キャッチ」、例えば、酵素-基質複合体を強力な還元効果を有する水素化ホウ素ナトリウムで処理することによる。安定した共有結合誘導体の形の同様の複合体が酵素アルドラーゼで発見されました。リシンのe-アミノ基が基質分子と相互作用することがわかった。
基質は、酵素の活性中心または活性領域と呼ばれる特定の部分で酵素と相互作用します。
アクティブセンターまたはアクティブゾーンの下で、基質（および補因子）に結合し、分子の酵素特性を決定する酵素タンパク質分子の部分を理解します。活性中心は、酵素の特異性と触媒活性を決定し、基質分子または反応に直接関与するその部分との近接および相互作用に適合した、ある程度の複雑さの構造でなければなりません。
官能基の中には、酵素の「触媒活性」部位の組成と、特定の親和性（酵素への基質の結合）を提供する部位の形成-いわゆる接触、または「アンカー」（または酵素の活性中心の吸着部位）エンザイム）。
酵素の作用機序は、ミカエリスメンテン理論によって説明されています。この理論によれば、このプロセスは4つの段階で行われます。
酵素の作用機序：ステージI
基質（C）と酵素（E）の間に結合が生じます-酵素-基質複合体ECが形成され、成分は共有結合、イオン結合、水結合、およびその他の結合によって結合されます。
酵素の作用機序：ステージII
付着した酵素の影響下にある基質が活性化され、EC触媒作用の対応する反応に利用できるようになります。
酵素の作用機序：ステージIІI
EUの触媒作用が進行中です。この理論は、実験的研究によって確認されています。
そして最後に、ステージIVは、酵素分子Eの放出と反応Pの生成物によって特徴付けられます。変換のシーケンスは次のように表示できます：E + C-EC-EC * -E + P。
酵素作用の特異性
各酵素は特定の基質に作用しますまたは構造が類似している物質のグループ。酵素の作用の特異性は、活性中心と基質の構成の類似性によって説明されます。相互作用の過程で、酵素-基質複合体が形成されます。
