A causa di aminotransferases effettuatotrasferimento di gruppi NH2 da un donatore γ-aminoacido a un accettore - α-aminoacido senza formazione intermedia di ammonio. Cioè, la transaminazione (reaminazione: il trasferimento reversibile di gruppi amminici a chetoacidi) è un processo scoperto dai famosi scienziati russi Braunstein e Kritsman.
Aminoacidi (aspartico, glutammico ealanina) durante la transaminazione vengono convertiti nei corrispondenti acidi α-cheto, che sono componenti del ciclo dell'acido tricarbossilico. Quando sono ossidati nel ciclo di Krebs, servono come fonte di energia.
Anche la transaminazione è essenziale per fornire aspartato al ciclo dell'urea.
Sebbene reazioni di transaminazionepossono anche essere esposti amminoacidi aromatici: fenilalanina, tirosina e triptofano - solo la determinazione dell'attività dell'aspartato e dell'alanina aminotransferasi ha trovato applicazione pratica in medicina. Questi enzimi sono ampiamente distribuiti nei tessuti del corpo umano.
L'alanina aminotransferasi è aumentata nei globuli rossi e la sua concentrazione è sei volte superiore a quella nel siero. La più alta concentrazione di questo enzima è registrata nei tessuti del fegato.
Norma di tessuto alanina aminotransferasiil corpo umano non è lo stesso. Quindi, ad esempio, l'attività enzimatica nei tessuti cardiaci è 7,1 (E * 10-3 g di tessuto omogeneo), nel fegato - 44, muscolo scheletrico - 4,8, reni - 19, milza - 1,2, polmoni 0,7 e siero di sangue - 0,016. I metodi esistenti per determinare l'attività delle aminotransferasi nel siero del sangue sono divisi in due gruppi: il punto finale (colorimetrico, utilizzando apparecchiature fotometriche convenzionali non dotate di cuvette termostate) e cinetico (spettrofotometrico).
B6 è una vitamina B comuneuna varietà di cibi. Tuttavia, va ricordato che nel processo di cottura (indurimento termico) questa vitamina viene distrutta. La piridossina è un cofattore della maggior parte degli enzimi. La concentrazione di pirossossina-5-fosfato nel sangue diminuisce con l'età. Pertanto, l'attività di un enzima come l'alanina aminotransferasi è ridotta nelle persone di età superiore ai 64 anni (circa il 30%) rispetto a quelle di età compresa tra 46 e 63 anni. La concentrazione di vitamina B6 nel siero determina l'attività dell'alanina aminotransferasi.
Per determinare lo stato funzionale del fegatomolto spesso esamina il livello di aminotransferasi nel sangue del paziente. Ciò è principalmente dovuto al fatto che un cambiamento nella loro attività si verifica molto più velocemente rispetto ad altri indicatori di laboratorio. L'eliminazione (uscita) degli enzimi epatici nel sangue è un segno di citolisi: la distruzione delle cellule o la violazione della permeabilità delle loro membrane. Quando si analizzano i cambiamenti nell'attività enzimatica, è importante stabilire il sito di eliminazione. Per fare questo, è necessario conoscere la loro attività nel sangue e nelle cellule di un corpo sano, localizzazione intracellulare e metabolismo. La concentrazione dell'enzima - alanina aminotransferasi è aumentata, specialmente nelle cellule del fegato, quindi anche un leggero danno ad esse provoca un aumento dell'attività dell'enzima nel sangue. Data l'attività dell'enzima, vengono diagnosticate le malattie del fegato (epatite, epatosi).
L'alanina aminotransferasi è aumentata con la necrosifegato, nonché con epatite parenchimale. Una bassa concentrazione dell'enzima è registrata nell'epatite cronica e nella distrofia. Va detto che un aumento dell'attività dell'aminotransferasi nel siero del sangue inizia 3–8 giorni prima della comparsa dei principali segni clinici della malattia e raggiunge i valori massimi nei primi giorni dello sviluppo del processo patologico.
Quindi, l'alanina aminotransferasi è aumentata:cirrosi epatica, ittero ostruttivo, cancro al fegato, infarto del miocardio, insufficienza cardiaca, ipossia, shock, miosite, miocardite, epatosi grassa, pancreatina, alcolismo cronico.
