Immunglobulin E und seine physiologische Bedeutung -Probleme, die angegangen werden müssen. Heute sind verschiedene Arten von Immunglobulinen (Antikörpern) bekannt. Es gibt verschiedene Arten von Antikörpern, die sich in der Art der Wirkung und dem Mechanismus der antiinfektiösen Immunität unterscheiden. Antikörper provozieren die Ausfällung und Flockung gelöster Bakterienprodukte, die Agglomeration und Agglutination von korpuskulären Antigenen (Spirochäten, Viren, Protozoen und Bakterien). Spezifische Immunglobulinkomplexe mit Komplement sind auf der Zellmembran von Vibrios, Trypanosomen und Spirochäten fixiert, was zu einer Blutplättchenadsorption führt. Typischerweise bleiben diese Krankheitserreger im lymphoiden Gewebe erhalten. Immunglobuline der Klassen M und G können zusammen mit dem Komplement Spirochäten, Trypanosomen, Bakterien und Viren hydrolysieren.
Die Wirkung von Antikörpern auf den Erregerstoppt, wenn es in die Zelle eindringt und seine Antigene nicht auf der Oberfläche der Zelle exprimiert werden. Immunglobuline können die Immunresistenz des Körpers stärken oder schwächen. Der Antigen-Antikörper-Komplex, der einen Überschuss an Antigen enthält, hat eine stimulierende Wirkung, und ein Komplex mit einem Überschuss an Antikörper bewirkt den gegenteiligen Effekt. Am häufigsten sind Immunglobuline die Ursache für Autoimmunerkrankungen und allergische Komplikationen.
Immunglobulin E wird hauptsächlich in synthetisiertZellen der Schleimhäute der Atemwege, des Magen-Darm-Trakts sowie der regionalen Lymphknoten. Zum ersten Mal wurde Immunglobulin E als unabhängige Klasse 1966 identifiziert, und 1968 erkannte VOOZ Immunglobulin E als unabhängige Klasse von Immunglobulinen an.
Proteine dieser Klasse kommen in Menschen, Primaten,und einige Labortiere. Die meisten Moleküle von Immunglobulin E sind mit Mastzellen der Haut und Basophilen assoziiert. Da die Konzentration von Immunglobulin E im menschlichen Serum unter normalen Bedingungen nur wenige Nanogramm pro Milliliter beträgt, werden die Grundideen über die Struktur dieses Moleküls nur auf der Grundlage einer Untersuchung mehrerer myeloider Proteine erhalten. Der sehr niedrige Immunglobulin-E-Spiegel im Blutserum ist offensichtlich auf die Tatsache zurückzuführen, dass es sich an die Oberfläche der Zellen "anziehen" und fest an Mastzellen und Basophile binden kann.
Es wird angenommen, dass Іg E die Hauptklasse istImmunglobuline, die von Mastzellen und Basophilen produziert werden, um an allergischen Reaktionen teilzunehmen. Der Spiegel dieses Proteins im Blutserum von Patienten mit Allergien steigt an und übersteigt normalerweise 350-800 U / mg. Das Gesamt-Immunglobulin E beträgt bei Kindern unter 12 Monaten bis zu 15 Einheiten / ml. Immunglobulin E spielt eine wichtige Rolle bei Überempfindlichkeitsreaktionen vom Soforttyp. Immunglobulin E normal bei Erwachsenen liegt zwischen 0 und 120 U / ml.
Nach modernen Konzepten ist die HauptsacheDie Funktion von Immunglobulin E besteht darin, die Schleimhäute des Körpers durch Aktivierung lokaler Faktoren in Blutplasma und Effektorzellen zu schützen. Infektionserreger können die Verteidigungslinie durchbrechen, die Immunglobuline der Klasse A bilden. Danach binden Viren oder Bakterien auf der Oberfläche von Mastzellen an bestimmte Immunglobuline der Klasse E. Aufgrund dieser Wechselwirkung erhalten Mastzellen ein Signal für die Freisetzung von vasoaktiven Aminen und chemotaktischen Faktoren, was wiederum dazu führt der Zustrom von Klasse-G-Ig, das im Blut, Komplement, Eosinophilen und Neutrophilen zirkuliert. Der eosinophile chemotaktische Faktor, der aus Mastzellen ausgeschieden wird, trägt zur Akkumulation von Eosinophilen und zur Zerstörung von Helminthen bei. Es wird angenommen, dass Immunglobulin E, das an der Oberfläche des Parasiten adsorbiert ist, aufgrund des Vorhandenseins von Fc-Rezeptoren Makrophagen anzieht.
