Som en enhet av levende materie, fungererSom et kompleks av åpne biosystemer bytter cellen kontinuerlig stoffer og energi med det ytre miljøet. For å opprettholde homeostase inneholder den en gruppe spesielle stoffer av protein-karakter - enzymer. Struktur, funksjon og regulering av enzymaktivitet studeres av en spesiell gren av biokjemi som kalles enzymologi. I denne artikkelen vil vi, ved hjelp av spesifikke eksempler, vurdere ulike mekanismer og metoder for å regulere enzymaktivitet som ligger i høyere pattedyr og mennesker.
Betingelser for optimal enzymaktivitet
Biologisk aktive stoffer, selektivtsom påvirker både assimileringsreaksjoner og spaltning, viser deres katalytiske egenskaper i celler under visse forhold. For eksempel er det viktig å finne ut i hvilken del av cellen den kjemiske prosessen foregår i hvilke enzymer som er involvert. På grunn av avdeling (inndeling av cytoplasmaet i seksjoner) forekommer antagonistiske reaksjoner i dets forskjellige deler og organeller.
Så, proteinsyntese utføres i ribosomer, ogsplittelsen deres er i hyaloplasma. Cellulær regulering av aktiviteten til enzymer som katalyserer motsatte biokjemiske reaksjoner gir ikke bare en optimal metabolsk hastighet, men forhindrer også dannelsen av energisk ubrukelige metabolske veier.
Multi-enzym kompleks
Strukturell og funksjonell organisering av enzymerdanner det enzymatiske apparatet til cellen. De fleste av de kjemiske reaksjonene som finner sted i den er sammenkoblet. Hvis i en flertrinns kjemisk prosess produktet av den første reaksjonen er et reagens for den neste, er i dette tilfellet den romlige anordningen av enzymer i cellen spesielt uttalt.
Det må huskes at enzymer er på sin egen måtenaturen med enkle eller komplekse proteiner. Og deres følsomhet for det cellulære substratet forklares primært av en endring i deres egen romlige konfigurasjon av peptidets tertiære eller kvaternære struktur. Enzymer reagerer også på endringer ikke bare innenfor cellulære parametere, slik som den kjemiske sammensetningen av hyaloplasma, konsentrasjon av reagenser og reaksjonsprodukter, temperatur, men også til endringer i naboceller eller i intercellulær væske.
Hvorfor er cellen delt inn i rom
Rimelighet og konsistens av enheten til levende naturBare fantastisk. Dette gjelder fullt ut livets manifestasjoner som er karakteristiske for cellen. For en kjemiker er det helt klart at enzymatiske kjemiske reaksjoner i flere retninger, som glukosesyntese og glykolyse, ikke kan finne sted i samme prøverør. Hvordan oppstår da motsatte reaksjoner i hyaloplasmaet til en celle, som er et substrat for deres implementering? Det viser seg at celleinnholdet - cytosolen - der antagonistiske kjemiske prosesser utføres, er romlig skilt og danner isolerte lokaler. Takket være dem reguleres metabolske reaksjoner fra høyere pattedyr og mennesker spesielt presist, og metabolske produkter blir omdannet til former som fritt trenger gjennom partisjonene til cellesteder. Så gjenoppretter de sin opprinnelige struktur. I tillegg til cytosolen finnes enzymer i organeller: ribosomer, mitokondrier, kjerne, lysosomer.
Enzymenes rolle i energimetabolismen
Vurder oksidativ dekarboksyleringpyruvat. Reguleringen av den katalytiske aktiviteten til enzymer i den er godt studert av enzymologi. Denne biokjemiske prosessen finner sted i mitokondrier - de to-membranorganellene i eukaryote celler - og er en mellomprosess mellom anoksisk nedbrytning av glukose og Krebs-syklusen. Pyruvatdehydrogenasekomplekset - PDH - inneholder tre enzymer. Hos høyere pattedyr og mennesker oppstår reduksjonen med en økning i konsentrasjonen av Acetyl-CoA og NATH, det vil si i tilfelle utseendet til alternative muligheter for dannelse av Acetyl-CoA-molekyler. Hvis cellen trenger en ekstra porsjon energi og krever nye akseptormolekyler for å forbedre reaksjonene i trikarboksylsyresyklusen, aktiveres enzymene.
Hva er allosterisk hemming
Regulering av enzymaktivitet kanutført av spesielle stoffer - katalytiske hemmere. De kan kovalent binde seg til visse lokaliteter av enzymet og omgå det aktive senteret. Dette fører til deformasjon av katalysatorens romlige struktur og medfører automatisk en reduksjon i dens enzymatiske egenskaper. Med andre ord forekommer allosterisk regulering av enzymaktivitet. Vi legger også til at denne formen for katalytisk virkning er iboende i oligomere enzymer, det vil si de hvis molekyler består av to eller flere polymere proteinunderenheter. PDH-komplekset som ble vurdert i forrige overskrift, inneholder tre oligomere enzymer: pyruvatdehydrogenase, dehydrolipoyldehydrogenase og hydrolipoyltransacetylase.
Regulerende enzymer
Forskning i enzymologi har fastslått faktumat hastigheten av kjemiske reaksjoner avhenger av både katalysatorens konsentrasjon og aktivitet. Ofte inneholder metabolske veier hovedenzymer som regulerer reaksjonshastigheten i alle dens deler.
De kalles regulatoriske og vanligvispåvirker de innledende reaksjonene i komplekset, og kan også delta i de tregeste kjemiske prosessene i irreversible reaksjoner, eller bli med reagenser ved forgreningspunktene i den metabolske banen.
Hvordan peptidinteraksjon fungerer
En av måtene de oppstår påregulering av enzymaktivitet i cellen er protein-protein-interaksjon. Hva snakker vi om? Bindingen av regulatoriske proteiner til enzymmolekylet utføres, som et resultat av at deres aktivering skjer. For eksempel er enzymet adenylatsyklase lokalisert på den indre overflaten av cellemembranen og kan samhandle med strukturer slik som en hormonreseptor, så vel som med et peptid plassert mellom den og enzymet. Siden, som et resultat av kombinasjonen av hormonet og reseptoren, det mellomliggende proteinet endrer den romlige bekreftelsen, kalles denne metoden for å forbedre de katalytiske egenskapene til adenylatsyklase i biokjemi "aktivering på grunn av tilsetning av regulatoriske proteiner".
Protomere og deres rolle i biokjemi
Denne gruppen av stoffer, ellers kalt proteinkinaser, vil akselerere overføringen av PO-anionen43- på hydroksogruppene av aminosyrer inkludert ipeptid makromolekyl. Vi vil vurdere reguleringen av aktiviteten til protomere enzymer ved å bruke eksemplet på proteinkinase A. Molekylet, en tetramer, består av to katalytiske og to regulatoriske peptidunderenheter og fungerer ikke som en katalysator før fire cAMP-molekyler er festet til regulatoren. regioner av protomeren. Dette forårsaker transformasjon av den romlige strukturen til regulatoriske proteiner, noe som fører til frigjøring av to aktiverte katalytiske proteinpartikler, det vil si at dissosiasjonen av protomerer oppstår. Hvis cAMP-molekyler skilles fra de regulatoriske underenhetene, blir det inaktive proteinkinasekomplekset igjen redusert til en tetramer, siden assosiasjonen av katalytiske og regulatoriske peptidpartikler forekommer. Dermed sikrer de ovennevnte måtene for å regulere enzymaktivitet deres reversible natur.
Kjemisk regulering av enzymaktivitet
Biokjemi har også studert slike reguleringsmekanismerenzymaktiviteter som fosforylering, defosforylering. Mekanismen for regulering av enzymaktivitet i dette tilfellet er som følger: aminosyrerester av enzymet som inneholder OH-grupper-, endre kjemisk modifisering pgaeffekten på dem av fosfoproteinfosfataser. I dette tilfellet egner enzymets aktive senter seg til korreksjon, og for noen enzymer er dette grunnen til at det aktiveres, og for andre er det hemmende. I sin tur er de katalytiske egenskapene til fosfoproteinfosfatasene i seg selv regulert av et hormon. For eksempel brytes animalsk stivelse - glykogen - og fett mellom måltidene i mage-tarmkanalen, nærmere bestemt i tolvfingertarmen, under påvirkning av glukagon, et bukspyttkjertelenzym.
Denne prosessen forbedres avfosforylering av trofiske enzymer i mage-tarmkanalen. I løpet av perioden med aktiv fordøyelse, når mat strømmer fra magen til tolvfingertarmen, forbedres glukagonsyntese. Insulin, et annet enzym i bukspyttkjertelen produsert av alfacellene i Langerhans-øyene, samhandler med reseptoren og aktiverer fosforyleringsmekanismen til de samme fordøyelsesenzymer.
Delvis proteolyse
Som du kan se nivåene av regulering av enzymaktiviteti cellen er variert. For enzymer som ligger utenfor cytosolen eller organellene (i blodplasmaet eller i mage-tarmkanalen), fungerer prosessen med hydrolyse av CO-NH-peptidbindinger som en metode for aktivering. Det er nødvendig fordi slike enzymer syntetiseres i en inaktiv form. Peptiddelen spaltes fra enzymmolekylet, og det aktive senteret gjennomgår modifisering i den gjenværende strukturen. Dette fører til at enzymet "kommer inn i en arbeidstilstand", det vil si at det blir i stand til å påvirke løpet av en kjemisk prosess. For eksempel bryter det inaktive bukspyttkjertelenzymet trypsinogen ikke ned matproteiner som kommer inn i tolvfingertarmen. I den, under virkningen av enteropeptidase, forekommer proteolyse. Deretter aktiveres enzymet og kalles nå trypsin. Delvis proteolyse er en reversibel prosess. Det forekommer i tilfeller som aktivering av enzymer som bryter ned polypeptider i blodkoagulasjon.
Rollen til konsentrasjonen av utgangsstoffer i cellemetabolismen
Regulering av enzymaktivitet etter tilgjengelighetsubstratet ble delvis vurdert av oss i undertittelen "Multi-enzym complex". Frekvensen av katalytiske reaksjoner, som finner sted i flere trinn, avhenger sterkt av hvor mange molekyler av utgangssubstansen som er i hyaloplasma eller celleorganeller. Dette skyldes det faktum at hastigheten på den metabolske banen er direkte proporsjonal med konsentrasjonen av modersubstansen. Jo flere reagensmolekyler er i cytosolen, jo høyere er hastigheten på alle påfølgende kjemiske reaksjoner.
Allosterisk regulering
Enzymer hvis aktivitet ikke er kontrollertsåkalt allosterisk regulering er bare iboende i konsentrasjonen av de første reagensstoffene, men også i effektor-stoffene. Ofte er slike enzymer representert av mellomliggende metabolske produkter i cellen. Takket være effektorene utføres reguleringen av enzymaktivitet. Biokjemi har bevist at slike forbindelser, kalt allosteriske enzymer, er veldig viktige for cellemetabolismen, da de er ekstremt følsomme for endringer i homeostase. Hvis et enzym hemmer en kjemisk reaksjon, det vil si reduserer hastigheten, kalles det en negativ effektor (hemmer). I motsatt tilfelle, når en økning i reaksjonshastigheten observeres, snakker vi om en aktivator - en positiv effektor. I de fleste tilfeller spiller utgangsstoffene, det vil si reagenser som inngår kjemiske interaksjoner, rollen som aktivatorer. Sluttproduktene, dannet som et resultat av flertrinnsreaksjoner, oppfører seg som hemmere. Denne typen regulering, basert på forholdet mellom konsentrasjonen av reagenser og produkter, kalles heterotrofisk.
