/ / Struktura imunoglobulina. Klase imunoglobulina

Struktura imunoglobulina. Klase imunoglobulina

Ljudski limfni sustav obavlja nizvažne zaštitne funkcije koje sprječavaju razvoj patogenih mikroorganizama ili virusa u tekućim medijima, stanicama i tkivima. Za humoralnu imunost odgovorni su B-limfociti, koji daljnjim sazrijevanjem sintetiziraju imunoglobuline (Ig). Struktura ovih tvari omogućuje vam da pronađete, označite i uništite antigene koji su ušli u tijelo. Koje su značajke molekula?

Plazma stanice

Sve limfne stanice ljudskog tijeladijele se u dvije velike skupine: T-limfociti i B-limfociti. Prvi su odgovorni za staničnu imunost, apsorbirajući antigene tijekom fagocitoze. Drugi zadatak je sintetizirati specifična antitijela - humoralni imunitet.

B-limfociti se određuju u sekundarnomlimfoidni organi (limfni čvorovi, slezena), a zatim tvore populaciju plazma stanica, koje se nazivaju i plazma stanice. Zatim migriraju u crvenu koštanu srž, sluznice i tkiva.

Plazmaciti dostižu velike veličine (do 20μm), obojena bazofilno, tj. u ljubičastu boju uz pomoć boja. U središtu tih stanica nalazi se velika jezgra s karakterističnim grudvicama heterokromatina koje podsjećaju na žbice kotača.

Citoplazma je svjetlije obojena od jezgre.U njemu se nalazi snažan transportni centar, koji se sastoji od endoplazmatskog retikuluma i Golgijevog aparata. Hipertenzija je dosta snažno razvijena, formirajući takozvano svijetlo dvorište stanice.

Sve ove strukture su usmjerene na sintezuantitijela koja su odgovorna za humoralni imunitet. Struktura molekule imunoglobulina ima svoje karakteristike, stoga je važno postupno i kvalitativno sazrijevati te strukture u procesu sinteze.

Zapravo, zbog toga je razvijena tako gusta mreža.EPS i Golgijev aparat. Također, genetski aparat plazmocita, zatvoren u jezgri, uglavnom je usmjeren na sintezu proteina antitijela. Zrele plazma stanice primjer su visokog stupnja determinacije, stoga se rijetko dijele.

struktura imunoglobulina

Struktura imunoglobulinskih protutijela

Ove visoko specijalizirane molekule su glikoproteini, budući da imaju proteinske i ugljikohidratne dijelove. Zanima nas kostur imunoglobulina.

Molekula se sastoji od 4 peptidna lanca:dva teška (H-lanci) i dva laka (L-lanci). Oni se međusobno spajaju disulfidnim vezama, a kao rezultat možemo promatrati oblik molekule, nalik na praćku.

Struktura imunoglobulina je usmjerena napovezivanje s antigenima korištenjem specifičnih Fab-fragmenata. Na slobodnim krajevima praćke, svaku takvu regiju čine dvije varijabilne domene: jedna iz teškog i jedna iz lakog lanca. Trajne domene (3 za svaki teški i jedna za lake lance) služe kao okvir.

Mobilnost varijabilnih krajeva imunoglobulinaosigurano prisutnošću šarke na mjestu gdje se stvara disulfidna veza između dva H-lanca. To uvelike pojednostavljuje proces interakcije antigen-antitijelo.

Treći kraj molekule ostaje nerazmatran,koji ne stupa u interakciju sa stranim molekulama. Zove se Fc regija i odgovorna je za vezanje imunoglobulina na membrane plazma stanica i drugih stanica. Usput, laki lanci mogu biti dvije vrste: kappa (κ) i lambda (λ). Međusobno su povezani disulfidnim vezama.Postoji i pet vrsta teških lanaca prema kojima se razvrstavaju različite vrste imunoglobulina. To su α- (alfa), δ- (delta), ε- (epsilon), γ- (gama) μ- (mu) lanci.

Neka antitijela su sposobna tvoriti polimerne strukture koje su stabilizirane dodatnim J-peptidima. Tako nastaju dimeri, trimeri, tetrameri ili Ig pentomeri određene vrste.

Još jedan dodatni S-lanac karakterističan je zasekretorni imunoglobulini, čija struktura i biokemija omogućuju djelovanje u sluznici usne šupljine ili crijeva. Ovaj dodatni lanac sprječava prirodne enzime da razbiju molekule antitijela.

struktura molekule imunoglobulina

Struktura i klase imunoglobulina

Raznolikost antitijela u našem tijelupredodređuje varijabilnost funkcija humoralnog imuniteta. Svaka klasa Ig ima svoje karakteristične karakteristike, po kojima je lako pogoditi njihovu ulogu u imunološkom sustavu.

Struktura i funkcija imunoglobulina izravnoovise jedno o drugom. Na molekularnoj razini razlikuju se po aminokiselinskom slijedu teškog lanca, čije smo vrste već spomenuli. Dakle, postoji 5 vrsta imunoglobulina: IgG, IgA, IgE, IgM i IgD.

struktura imunoglobulina g

Značajke imunoglobulina G

IgG ne stvara polimere i ne integrira se u stanične membrane. U molekulama je otkrivena prisutnost gama teškog lanca.

Posebnost ove klase je činjenica da samo ova antitijela mogu prodrijeti kroz placentnu barijeru i formirati imunološku obranu embrija.

IgG čini 70-80% svih serumskih protutijela,stoga se molekule lako otkrivaju laboratorijskim metodama. U krvi je prosječni sadržaj ove klase 12 g / l, a ovaj se pokazatelj obično postiže do 12. godine.

Struktura imunoglobulina G omogućuje obavljanje sljedećih funkcija:

  1. Neutralizacija toksina.
  2. Opsonizacija antigena.
  3. Pokretanje citolize posredovane komplementom.
  4. Prezentacija antigena stanicama ubojicama.
  5. Osiguravanje imuniteta novorođenčeta.
    struktura imunoglobulinskih protutijela

Imunoglobulin A: značajke i funkcije

Ova klasa antitijela javlja se u dva oblika: serum i sekretorna.

U krvnom serumu IgA čini 10-15% svih antitijela, a njegova prosječna količina je 2,5 g/l do 10. godine života.

Više nas zanima sekretorni oblik imunoglobulina A, budući da je oko 60% molekula ove klase antitijela koncentrirano u sluznicama tijela.

Struktura imunoglobulina A također se razlikuje po svojojvarijabilnost zbog prisutnosti J-peptida, koji može sudjelovati u stvaranju dimera, trimera ili tetramera. Zbog toga je jedan takav kompleks antitijela u stanju vezati veliki broj antigena.

Tijekom stvaranja IgA na molekulupričvršćena je još jedna komponenta - S-protein. Njegova glavna zadaća je zaštititi cijeli kompleks od destruktivnog djelovanja enzima i drugih stanica ljudskog limfnog sustava.

Imunoglobulin A nalazi se u sluznicamagastrointestinalnog trakta, genitourinarnog sustava i respiratornog trakta. IgA molekule obavijaju antigenske čestice, čime se sprječava njihovo prianjanje na stijenke šupljih organa.

Funkcije ove klase antitijela su sljedeće:

  1. Neutralizacija antigena.
  2. Oni su prva barijera među svim molekulama humoralnog imuniteta.
  3. Antigeni su opsonizirani i obilježeni.

imunoglobulini struktura funkcije

Imunoglobulin M

Predstavnici klase IgM odlikuju se velikom veličinom molekula, budući da su njihovi kompleksi pentameri. Cijelu strukturu podupire J-protein, a okosnicu molekule čine teški lanci tipa nu.

Pentamerna struktura je karakteristična za sekretoroblici ovog imunoglobulina, međutim, postoje i monomeri. Potonji su pričvršćeni na membrane B-limfocita, čime pomažu stanicama da otkriju patogene elemente u tjelesnim tekućinama.

Samo 5-10% je IgM u serumu, injegov sadržaj u prosjeku ne prelazi 1 g / l. Antitijela ove klase su u evolucijskom smislu najstarija, a sintetiziraju ih samo B-limfociti i njihovi prethodnici (plazma stanice nisu sposobne za to).

U novorođenčadi raste broj M antitijela, jer ovo je čimbenik intenzivnog lučenja IgG. Takva stimulacija ima pozitivan učinak na razvoj imuniteta dojenčeta.

Struktura imunoglobulina M ne dopušta prodiranjekroz placentnu barijeru, stoga otkrivanje ovih antitijela u fetalnim tekućinama postaje signal metaboličkih poremećaja, infekcije ili defekta placente.

IgM funkcije:

  1. Neutralizacija.
  2. Opsonizacija.
  3. Aktivacija citolize ovisne o komplementu.
  4. Formiranje imuniteta novorođenčeta.
    struktura imunoglobulina klase imunoglobulina

Značajke imunoglobulina D

Ova vrsta antitijela je dovoljno malo proučavana,stoga njihova uloga u tijelu nije u potpunosti shvaćena. IgD se nalaze samo u obliku monomera; u krvnom serumu te molekule ne čine više od 0,2% svih antitijela (0,03 g / l).

Glavna funkcija imunoglobulina D je recepcijau membrani B-limfocita, međutim, samo 15% cjelokupne populacije tih stanica ima IgD. Antitijela su vezana pomoću Fc-kraja molekule, a teški lanci su delta klase.

Struktura i funkcija imunoglobulina E

Ova klasa čini mali udio svihserumska antitijela (0,00025%). IgE, zvani reagin, vrlo je citofilan: monomeri ovih imunoglobulina vežu se na membrane mastocita i bazofila. Kao rezultat toga, IgE utječe na proizvodnju histamina, što dovodi do razvoja upalnih reakcija.

Epsilon teški lanci prisutni su u strukturi imunoglobulina E.

Zbog male količine ova antitijela su vrlo teškaotkrivaju se laboratorijskim metodama u krvnom serumu. Povećan sadržaj IgE važan je dijagnostički znak alergijskih reakcija.

struktura imunoglobulina biokemija

nalazi

Struktura imunoglobulina izravno utječe na njihove funkcije u tijelu. Humoralni imunitet igra važnu ulogu u održavanju homeostaze, stoga sva antitijela moraju raditi jasno i skladno.

Sadržaj svih klasa Ig strogo je definiran zaosoba. Sve promjene zabilježene u laboratoriju mogu biti razlog za razvoj patoloških procesa. To je ono što liječnici koriste u svojoj praksi.