Dank Aminotransferasen durchgeführtTransfer von NH2-Gruppen von der Donor-γ-Aminosäure zur Akzeptor-α-Aminosäure ohne intermediäre Ammoniumbildung. Das heißt, Transaminierung (Transaminierung: reversibler Transfer von Aminogruppen zu Ketosäuren) ist ein Prozess, den die bekannten russischen Wissenschaftler Braunstein und Kritzman entdeckt haben.
Aminosäuren (Asparaginsäure, Glutaminsäure undAlanin) im Prozeß der Transaminierung in die entsprechenden α-Ketosäuren überführt, die Bestandteile des Tricarbonsäurezyklus sind. Wenn sie im Krebszyklus oxidiert werden, dienen sie als Energiequelle.
Die Transaminierung ist auch wichtig, um den Harnstoffzyklus mit Aspartat zu versorgen.
Obwohl Transaminierungsreaktionenaromatische Aminosäuren können auch exponiert sein: Phenylalanin, Tyrosin und Tryptophan, die praktische Anwendung in der Medizin hat nur eine Definition der Aktivität von Aspartat und Alaninaminotransferase ergeben. Diese Enzyme sind in den Geweben des menschlichen Körpers weit verbreitet.
Alaninaminotransferase ist in Erythrozyten erhöht und ihre Konzentration ist sechsmal höher als im Serum. Die höchste Konzentration dieses Enzyms ist im Gewebe der Leber fixiert.
Alanin-Aminotransferase-Rate für GewebeDer menschliche Körper ist nicht dasselbe. So beträgt beispielsweise die Enzymaktivität in den Herzgeweben 7,1 (E * 10-3 g Homogenatgewebe), in der Leber - 44 Skelettmuskeln - 4,8, Niere - 19, Milz - 1,2, Lunge 0,7 und Serum - 0,016. Bestehende Verfahren zur Bestimmung der Serumaminotransferaseaktivität werden in zwei Gruppen unterteilt: der Endpunkt (kolorimetrisch, unter Verwendung herkömmlicher photometrischer Geräte, die nicht mit thermostatierten Zellen ausgestattet sind) und kinetische (spektrophotometrische).
B6 ist ein übliches Vitamin inVielzahl von Lebensmitteln. Es ist jedoch zu beachten, dass dieses Vitamin beim Kochen (thermische Verarbeitung) zerstört wird. Pyridoxin ist ein Cofaktor der meisten Enzyme. Die Konzentration von Pyrodoxin-5-phosphat im Blut nimmt mit dem Alter ab. Daher ist die Aktivität eines solchen Enzyms wie Alaninaminotransferase bei Menschen über 64 Jahre (etwa 30%) niedriger als im Alter von 46–63 Jahren. Die Konzentration von Vitamin B6 im Serum bewirkt die Aktivität der Alaninaminotransferase.
Um den Funktionszustand der Leber zu bestimmensehr oft die Höhe der Aminotransferasen im Blut des Patienten untersuchen. Dies ist in erster Linie darauf zurückzuführen, dass die Änderung ihrer Aktivität viel schneller erfolgt als bei anderen Laborindikatoren. Die Eliminierung (Ausbeute) von Leberenzymen im Blut ist ein Zeichen von Zytolyse - Zellzerstörung oder beeinträchtigter Permeabilität ihrer Membranen. Bei der Analyse der Veränderungen der Enzymaktivität ist es wichtig, den Ort der Eliminierung festzulegen. Dazu ist es notwendig, ihre Aktivität im Blut und in den Zellen eines gesunden Organismus, die intrazelluläre Lokalisation und den Stoffwechsel zu kennen. Die Konzentration des Enzyms - Alaninaminotransferase ist vor allem in den Leberzellen erhöht, daher bewirkt bereits eine geringfügige Schädigung eine Erhöhung der Aktivität des Enzyms im Blut. Unter Berücksichtigung der Aktivität des Enzyms werden Lebererkrankungen diagnostiziert (Hepatitis, Hepatose).
Alaninaminotransferase nahm mit Nekrose zuLeber, sowie parenchymale Hepatitis. Bei chronischer Hepatitis und Dystrophie werden niedrige Enzymkonzentrationen festgestellt. Es sollte gesagt werden, dass der Anstieg der Serumaminotransferase-Aktivität 3–8 Tage vor dem Auftreten der hauptsächlichen klinischen Anzeichen der Krankheit beginnt und in den ersten Tagen der Entwicklung des pathologischen Prozesses Höchstwerte erreicht.
Also erhöhte Alanin-Aminotransferase:Leberzirrhose, obstruktiver Gelbsucht, Leberkrebs, Herzinfarkt, Rechtsherzversagen, Hypoxie, Schock, Myositis, Myokarditis, Fetthepatose, Pankreatin, chronischer Alkoholismus
